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allostery

German translation: Allosterie

GLOSSARY ENTRY (DERIVED FROM QUESTION BELOW)
English term or phrase:allostery
German translation:Allosterie

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19:25 Mar 9, 2009
English to German translations [PRO]
Science - Biology (-tech,-chem,micro-)
Additional field(s): Genetics
English term or phrase: allostery
Definition from Biochemical Society:
Property of some proteins by which spatially separate functional sites in the molecule can communicate with each other via movements transmitted through the structure.

Example sentence(s):
  • Oligomerization enables cooperativity between multiple binding sites, a property referred to as allostery or allosteric regulation of enzymes (yet again, single polypeptide, multi-domain proteins show allosteric behavior). whatislife.com
  • The sequential model of allostery holds that subunits are not connected in such a way that a conformational change in one induces a similar change in the others. Thus all enzyme subunits need not exist in the same conformation. bio-medicine.org
  • It also follows that allostery is common and that homologous proteins can have different allosteric mechanisms. nature.com
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Allosterie
Definition:
Allosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Proteine, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Bindungszentrums zu verändern.
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Susanne Schmidt-Wussow
Germany
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4 +4Allosterie
Susanne Schmidt-Wussow
3 +2Allosterie
Andrea Winzer
5Allosterie
Dr. Daniel Mayer


  

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Allosterie


Definition from DocCheck Flexicon:
Allosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Proteine, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Bindungszentrums zu verändern.

Example sentence(s):
  • Bei Proteinen (z.B. Enzymen) mit Quartärstruktur versteht man unter Allosterie die Änderung der Konformation der Struktur des Moleküls unter dem Einfluss sich anlagernder niedermolekularer Verbindungen (Effektoren). - ChemgaPedia  
Susanne Schmidt-Wussow
Germany
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Yes  kaloskagathos
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Yes  Ljapunov
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Yes  Dr. Anja Masselli
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Yes  Soron (X)
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Allosterie


Definition from Lexikon Biologie:
Allosterie w [von *allo -, griech. stereos = fest; Adj. allosterisch], Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Proteine, in mehr als einer – häufig zwei – stabilen Konformation der Gesamtstruktur vorzukommen. Proteine dieser Eigenschaft werden allosterische Proteine genannt. Die Umwandlung von einer zur anderen Konformation wird als allosterische Umwandlung oder allosterischer-Effekt bezeichnet. Sie wird durch niedermolekulare Stoffe (allosterische Effektoren) bewirkt, die im Fall von allosterisch regulierten Enzymen (allosterische Enzyme) nicht identisch mit Substratmolekülen (Substrat) sind und die an anderen Stellen der Enzymstruktur als die Substratmoleküle, also nicht im aktiven Zentrum, binden.

Example sentence(s):
  • Allosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Proteine, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Bindungszentrums zu verändern. Proteine mit dieser Eigenschaft werden allosterische Proteine genannt. Die Umwandlung der Konformationen wird als allosterischer Effekt oder allosterische Umwandlung bezeichnet. - Doccheck  
  • Prototyp eines allosterischen Proteins ist das Hämoglobin, bei dem die Bindungsstärke des Sauerstoffs (O2) von einer Reihe an Effektoren, insbesondere aber davon abhängt, wie viele der insgesamt vier O2-Bindungsplätze bereits besetzt sind. Bei höheren Sauerstoff-konzentrationen/-beladungen ist der Übergang von einem nieder-affinen "T-Zustand" (T für tense, engl. = straff, angespannt) in den hoch-affinen "R-Zustand" (R für relaxed, engl. = entspannt) zu verzeichnen. Die Tatsache, dass nachfolgende O2-Moleküle zunehmend stärker gebunden werden, bezeichnet man auch als positive Kooperativität. Der Hill-Koeffizient ist ein Maß für die Kooperativität. - Wikipedia  
  • Bei Proteinen (z.B. Enzymen) mit Quartärstruktur versteht man unter Allosterie die Änderung der Konformation der Struktur des Moleküls unter dem Einfluss sich anlagernder niedermolekularer Verbindungen (Effektoren). Bei allosterischen Effektoren kann es sich um Inhibitoren oder Aktivatoren handeln. Inhibitoren stabilisieren die inaktive T-Form, während Aktivatoren die aktive R-Form stabilisieren und so die Affinität des aktiven Zentrums für das Substrat erhöhen. Unterscheidet sich der Effektor chemisch vom Substrat, nennt man diese Form der allosterischen Modulation auch heterotrop. - Chemgapedia  
Andrea Winzer
United States
Local time: 21:20
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  -> Thank you, Marga :))
Yes  Dr. Anja Masselli
12 hrs
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Allosterie


Definition from Wikipedia:
Der Begriff Allosterie - von griech. ἄλλως allos (anders) und στερεός stereós (Ort), das heißt " am anderen Ort" - entstammt dem Bereich der Biochemie, dort der Proteinfunktion.


Beispiel für Allosterie: Hämoglobin im Wechsel zwischen T- und R-Form.Er wird in der Literatur unterschiedlich gebraucht. So gilt er zunächst für Proteine, die bestimmte regulatorisch wirksame Moleküle (Effektoren) an anderer Stelle binden als ihr Substrat (Enzym) bzw. ihren zentralen Liganden (Carrier bzw. Rezeptor). Fälle, in denen die Bindungsstärke von der Zahl der bereits gebundenen Substrat- oder Ligandenmoleküle abhängt, gehören ebenfalls dazu.

Allosterie bedeutete zunächst die Veränderung der Raumstruktur unter Beeinflussung des aktiven Zentrums/Bindungszentrums. Manche Autoren meinen, dass für den allosterischen Effekt auf jeden Fall eine kooperative Wechselwirkung zwischen separaten Untereinheiten eines (oligomeren) Proteins notwendig ist; danach dürften bei monomeren Proteinen keine allosterischen Effekte auftreten. Indessen kennt man auch bei solchen Proteinen Veränderungen der Raumstruktur durch kleine Moleküle, die einen Einfluss auf das aktive Zentrum haben können. Es hat sich daher eingebürgert, auch diese Phänomene unter den Begriff der Allosterie zu subsumieren. Für das Beispiel der Phosphofructokinase bedeutet dies: jede Polypeptidkette ist hier als Fusion zweier Untereinheiten (C und R) zu sehen. Jede dieser Untereinheiten bindet ATP, C in seiner Eigenschaft als Substrat (Coenzym) und R in seiner Eigenschaft als allosterischer Inhibitor.

Prototyp eines allosterischen Proteins ist das Hämoglobin, bei dem die Bindungsstärke des Sauerstoffs (O2) von einer Reihe an Effektoren, insbesondere aber davon abhängt, wie viele der insgesamt vier O2-Bindungsplätze bereits besetzt sind. Bei höheren Sauerstoff-konzentrationen/-beladungen ist der Übergang von einem nieder-affinen "T-Zustand" (T für tense, engl. = straff, angespannt) in den hoch-affinen "R-Zustand" (R für relaxed, engl. = entspannt) zu verzeichnen. Die Tatsache, dass nachfolgende O2-Moleküle zunehmend stärker gebunden werden, bezeichnet man auch als positive Kooperativität. Der Hill-Koeffizient ist ein Maß für die Kooperativität.

Example sentence(s):
  • Ein durch Sauerstoffbindung an Hämoglobin induzierter allosterischer Effekt liegt dem Bohr-Effekt zugrunde und dokumentiert die Bedeutung der Allosterie für Transportproteine (Membran, Membrantransport). Auch bei Membranproteinen, z. B. bei Adenylat-Cyclase, konnten allosterische Umwandlungen beobachtet werden. Bei der Regulation von Genaktivitäten (Genregulation) unterliegt die Bindestärke von Regulatorproteinen (Repressoren bzw. Aktivatoren) an die entsprechenden DNA-Signalstrukturen (Operatoren, Cap-Bindestellen) einer allosterischen Regulation (Genregulation). – - Wissenschaft online  
Dr. Daniel Mayer
Local time: 03:20
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