32/33 and 64/65 split proinsulin
Russian translation: проинсулины, расщепленные по остаткам 32-33 и 64-65
| GLOSSARY ENTRY (DERIVED FROM QUESTION BELOW) | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|
|
| 11:38 Jul 30, 2004 |
| English to Russian translations [PRO] Science - Biology (-tech,-chem,micro-) | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
|
| ||||||
|  Selected response from: Natalie Poland Local time: 16:26 | ||||||
Grading comment
| |||||||
| Summary of answers provided | ||||
|---|---|---|---|---|
| 4 +1 | интермедиат II, интермедиат I (в таком порядке) |
| ||
| 4 | - |
| ||
| 2 | молекулы С-пептида и инсулина |
|
| Discussion entries: 5 | |
|---|---|
Answers
53 mins confidence: 
- Explanation: Я тоже не могу найти. Но я бы написала так: промежуточные формы проинсулина, расщепленные по остаткам 32-33 и 64-65 Есть хороший миниобзор по инсулину: CMLS, Cell. Mol. Life Sci. 54 (1998) 696–702 Если нужно, могу прислать. |
| |
Grading comment
| ||
| Login to enter a peer comment (or grade) | ||
1 hr confidence: peer agreement (net): +1
peer agreement (net): +1интермедиат II, интермедиат I (в таком порядке) Explanation: 31/32 и 64/65 - это аминокислотные остатки, в позиции которых происходит отщепление С-пептида при конверсии проинсулина в инсулин. (см. рисунки и объяснение http://med-lib.ru/encik/endok/part6.shtml ) Отщеплению в позиции остатков 64/65 соотв. интермедиат I, в позиции 31/32 - интермедиат II. Конверсия проинсулина в инсулин протекает при участии двух видов протеолитических ферментов (специфические пептидазы): трипсиноподобного фермента и карбоксипептидазы В, которая необходима для отщепления С-терминального фрагмента, в результате чего образуется промежуточная форма проинсулина – интермедиат-1, в котором С-пептид отделен от терминальной группы a-цепи. Существует и другая форма проинсулина (интермедиат-II), где С-пептид отделен от С-конца b-цепи. Образование интермедиата-I происходит при отщеплении двух аминокислот (аргинин и лизин) от a-цепи, а интермедиата II – при отщеплении двух аминокислот (аргинин и аргинин ) от b-цепи. http://med-lib.ru/encik/endok/part6.shtml -------------------------------------------------- Note added at 1 hr 44 mins (2004-07-30 13:23:27 GMT) -------------------------------------------------- Ещё Steiner в 1972 году установил существование нескольких форм проинсулина: в \"Интермедиате-1 \" С-пептид отделен только от терминальной группы А-цепи, в \"Интермедиате-2\" С-пептид отделён от С-конца В-цепи http://juri.dia.ru/ciitfull.htm мутации, вызывающие нарушение конверсии проинсулина в инсулин и приводящие к образованию интермедиатных форм инсулина (интермедиат 1 или 2), которые в основном секретируются и циркулируют в системном кровообращении, обладая при этом лишь 5-10% биологической активностью от активности нативного инсулина. http://www.consilium-medicum.com/media/consilium/00_05/204.s... -------------------------------------------------- Note added at 1 hr 58 mins (2004-07-30 13:37:18 GMT) -------------------------------------------------- Вот Вам другие примеры интермедиатов: Показано, что наименьшим фрагментом b-субъединицы РНК-полимеразы E. coli, взаимодействующим с a-субъединицей в процессе образования интермедиата a2b, является фрагмент, содержащий аминокислотные остатки с положения 800 по 1231. http://nauka.vkpk.ru/katalog/sr2001/sr05_05/0002.htm В условиях гипоксии ЯК снижает повышенную концентрацию других интермедиатов цикла - лактата, пирувата и цитрата (3). www.MEDLINE.ru/thorough/oglav/tom77.shtml Стадии гликолиза приведены в правом столбце таблицы, глюконеогена- в левом. В центральном столбце показаны интермедиаты превращений и обозначен номер стадии). http://orgchem2.city.tomsk.net/glycolys/glycolys.htm Дальнейшие исследования показали, что при контакте частично свернутых молекул (интермедиатов) они склеивались раньше, чем завершался процесс сворачивания. Выход нормального белка повышался при понижении концентрации белка в растворе, т.е. при уменьшении вероятности контакта между частично свернутыми молекулами. http://lyubarev.narod.ru/science/MISFOLD.htm (из статьи о синтезе полипептидов) Интермедиаты в реакционной смеси связаны с гранулами и их нет необходимости очищать. http://www.chem.isu.ru/leos/comb03.html |
| |
| Login to enter a peer comment (or grade) | ||
1 day 14 hrs confidence:
молекулы С-пептида и инсулина Explanation: Особой уверенности не испытываю, но написано "черным по белому". Насколько я могу судить по источникам, не только "рутинное радиоиммунное ", но и не рутинное, в центрах - не добралось в массе своей не только до продуктов расщепления, но и даже до определения самого проинсулина( делают, но не так широко).Я очень сомневаюсь, что в США или в Германии, допустим, подобное исследование сегодня можно было отнести к разряду "рутинных". Скорее, автор выдал желаемое за действительное. http://www.referatfrom.ru/watch/6699/1.html Steiner в 1967 году обнаружил проинсулин - биологический предшественник инсулина более крупного размера. Проин- сулин синтезируется на рибосомах грубой эндоплазматической сети. Про- инсулин состоит из трех пептидных цепей (А, В и С). А- и В- цепочки сое- динены дисульфидными мостиками, С - пептид связывает А - и В - цепи. Молекулярный вес проинсулина 900 дальтон. Синтезированный проинсу- лин поступает в аппарат Гольджи, где под влиянием протеолитических ферментов расщепляется на молекулы С - пептиды с молекулярным ве- сом 3000 и молекулы инсулина с молекулярным весом 6000. А - цепь инсу- лина состоит из 21 аминокислотного остатка, В - цепь - из 30, а С - пептид из 27-33. -------------------------------------------------- Note added at 1 day 19 hrs 21 mins (2004-08-01 07:00:04 GMT) -------------------------------------------------- Прошу прощения, наши публикации явно отстают. Да и у них не очень густо, и представления меняются с течением времени. Наши(приведенная мной работа) соответствует точке зрения 1970 годов. На основании ниже приведенных (последних 3 публикаций) вырисовывается такая картина: проинсулин проходит через этап фрагмента(продукта раскола) 32-33(тоже состоящий из 3 частей:32-33,des- 32,des- 31-32), после чего превращается (или образует) С-пептид и собственно инсулин(то,что я по ошибке написала в качестве ответа). Иногда(по данным, это происходит в случаях дефектного преобразования, путь этот лежит через фрагмент 65-66,потом из этого дипептида образуется des- 64,65, после чего опять-таки получаются конечные продукты С-пептид и собственно инсулин. Насколько я понимаю, русских имен они еще не получили, последние работы 2002 и 2003 года. Мне кажется, можно назвать их: ПРОДУКТЫ РАСКОЛА ПРОИНСУЛИНА ПЕПТИДНЫЕ ФРАГМЕНТЫ 32-33 и 65-66 (или просто пептидные фрагменты 32-33 и 65-66) можно назвать их: предшественники С-пептида и инсулина пептидные фрагменты...... http://www.pubmedcentral.gov/articlerender.fcgi?artid=322497 (1970) Gel filtration of human serum extracts on Bio-Gel P-30 columns produced two peaks of material reactive with insulin antisera. The earlier eluting fraction appeared at the elution position of proinsulin (serum proinsulin-like component, PLC) while the second fraction corresponded in elution volume to insulin. In assays using porcine insulin-131I and an antiserum against porcine insulin, human pancreatic proinsulin was less reactive than human insulin. Serial dilutions of the serum PLC in the immunoassay showed immunological identity with the human proinsulin standard. Partial tryptic digestion of the serum PLC yielded products with increased immunological reactivity as estimated with insulin as the standard. With larger amounts of trypsin, all the serum PLC was converted to insulin-like components (desthreonine and desoctapeptide insulin). On the basis of these results we conclude that the earlier eluting fraction of human serum extracts is proinsulin. http://intl-jcem.endojournals.org/cgi/content/full/87/1/77 The Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism Vol. 87, No. 1 77-83 Copyright © 2002 by The Endocrine Society Cross-Sectional and Prospective Associations between Abdominal Adiposity and Proinsulin Concentration Proinsulin concentration was determined using a human proinsulin RIA [Linco Research, Inc., St. Charles, MO (42)], that has a laboratory sensitivity of 3.5 pM and a coefficient of variation of 6.2–21.0%. This assay displays 46% cross-reactivity with des 31,32 proinsulin, the major form of circulating split proinsulin (43); and thus, reported values refer to total proinsulin-like materials. Cross-reactivity with C-peptide, des 64,65 proinsulin, and insulin is low (<0.1%). Proinsulin was measured in serum specimens that had been stored at -70 C for between 3–5 yr at the Core Lab of the Banting and Best Diabetes Center, University of Toronto http://intl-jcem.endojournals.org/cgi/content/full/88/4/1664 Copyright © 2003 by The Endocrine Society Insulin is produced by enzymatic processing of precursor peptides. In the major pathway, intact proinsulin is cleaved to 32–33 split proinsulin, further processed by removal of a dipeptide fragment to des-31,32 proinsulin, before eventual processing to insulin and C-peptide. In the minor pathway (important only in the presence of insulin processing defects), intact proinsulin may be cleaved to form 65–66 split proinsulin further processed to des-64,65 proinsulin before final production of insulin and C-peptide (9). The assay used in this study detects both intermediate products in the major pathway (32–33 split proinsulin and des-31,32 proinsulin), and for simplicity we refer to this immunoreactivity as 32–33 split proinsulin throughout (10, 11). In adults, insulin propeptides comprise around 12% of circulating insulin-like molecules and are almost entirely made up of intact proinsulin and 32–33 split proinsulin (11, 12). In the fetus such circulating propeptides comprise up to 40% of circulating insulin-like-molecules (13, 14) and again are almost entirely intact proinsulin and 32–33 split proinsulin (14). http://atvb.ahajournals.org/cgi/content/full/19/3/562 (2003) The assay of 32-33 split proinsulin cross-reacts equally with 32-33, des-32, and des-31-32 split proinsulins. We used the term \"32-33 split proinsulin\" to indicate the sum of these 3 molecules, the majority of which are des-31-32 split proinsulin.40 The sensitivity limit of the intact-proinsulin and of the 32-33 split proinsulin assays was 1.25 pmol/l (3 SDs from zero). Intact proinsulin and 32-33 split proinsulin were determined at the laboratory of the Department of Clinical Biochemistry at Addenbrook\'s Hospital, Cambridge, UK. |
| |
| Login to enter a peer comment (or grade) | ||
Login or register (free and only takes a few minutes) to participate in this question.
You will also have access to many other tools and opportunities designed for those who have language-related jobs (or are passionate about them). Participation is free and the site has a strict confidentiality policy.
KudoZ™ translation help
The KudoZ network provides a framework for translators and others to assist each other with translations or explanations of terms and short phrases.
See also:
Search millions of term translations