This site uses cookies.
Some of these cookies are essential to the operation of the site,
while others help to improve your experience by providing insights into how the site is being used.
For more information, please see the ProZ.com privacy policy.
There's always a good biochemistry between me and my clients.
Account type
Freelance translator and/or interpreter, Verified member
Data security
This person has a SecurePRO™ card. Because this person is not a ProZ.com Plus subscriber, to view his or her SecurePRO™ card you must be a ProZ.com Business member or Plus subscriber.
Affiliations
This person is not affiliated with any business or Blue Board record at ProZ.com.
English to Russian: Sugars General field: Medical Detailed field: Biology (-tech,-chem,micro-)
Source text - English Determination of Total Reducing Sugars and of Dextrose and Levulose in Cane Molasses
CARL ERB AND F. W. ZERBAN, New York Sugar Trade Laboratory, New York, N. Y.
The work previously reported on the determination оf dextrose end levulose in raw sugars (9, 10) has been extended to the analysis of cane molasses, the same principles being applied.
However, the Munson and Walker method was selected for the determination of the total reducing sugars, in place of the Lane and Eynon method, because the former method is used almost exclusively in this country for trade analyses оf molasses, is the official method of the U. S. Treasury Department, and has been adopted tentatively also by the International Commission for Uniform Methods of Sugar Analysis (4).
The present Munson and Walker tables give only invert sugar in the presence of sucrose, and it was therefore necessary first to establish a table for dextrose and for levulose, separately, in the presence of sucrose, at a total sugar concentration of 0.4 gram in 50 ml. of solution.
The pure dextrose and levulose used for this purpose were obtained from the National Bureau of Standards, the moisture being first removed by careful drying at low temperature in vacuo.
Twenty different weights of dextrose and of levulose, ranging from 20 to 228 mg., plus the required amount of pure sucrose, were used for the fundamental data, and also thirteen different weights of mixtures of equal parts of dextrose and levulose, plus sucrose, in order to compare the results with those obtained by Munson and Walker with invert sugar prepared from sucrose.
The copper was weighed as cupric oxide, a method which is recognized as one of the most accurate when no impurities are present besides the sugars (1).
Translation - Russian Определение суммы редуцирующих сахаров и объема глюкозы и фруктозы в тростниковой мелассе
КАРЛ ЭРБ и Ф. В. ЗЕРБАН, New York Sugar Trade Laboratory, Нью-Йорк.
Ранее опубликованная работа по определению глюкозы и фруктозы в сахаре-сырце (9, 10) дополнена анализом тростниковой мелассы с использованием тех же принципов.
Однако для определения суммы редуцирующих сахаров вместо метода Лейна-Эйнона был выбран метод Мансона-Уокера, так как в США он используется практически исключительно для товароведческого анализа мелассы, является официальным методом Казначейства США, а также экспериментально применялся Международным комитетом по общепринятым методам анализа сахара (4).
В существующих на данный момент таблицах Мансона-Уокера указаны значения только для инвертного сахара при добавлении сахарозы. Следовательно, необходимо создать отдельные таблицы для глюкозы и фруктозы с добавлением сахарозы при общей массе сахара 0,4 г на 50 мл раствора.
Для этой цели из Национального бюро стандартов США были заказаны чистые глюкоза и фруктоза. Влага из них была удалена путем щадящей сушки при низкой температуре in vacuo.
Для получения основных данных использованы двадцать мер глюкозы и фруктозы различного веса (от 20 до 228 мг) с примешиванием необходимого количества чистой сахарозы. Для сравнения с результатами, полученными Мансоном и Уокером для инвертного сахара на сахарозе, тринадцать мер глюкозы и фруктозы (в равной пропорции) различных весов также были смешаны с сахарозой.
Для окисления использовался оксид меди (II) — один из наиболее точных методов при отсутствии примесей (1).
English to Russian: 24 Well-plate Spin Infection General field: Medical Detailed field: Biology (-tech,-chem,micro-)
Source text - English 24-well Plate Spin Infection
Infect Raji В cells using lentivirus by spinning in a centrifuge.
Materials:
* Polybrene
* Virus
* 24-well plate
* Complete Media (RPMI + 2% FBS + P/S/B-mercaptoethanol)
* Raji В Cells
Methods:
1.
Count cells.
2.
Pre-heat the centrifuge to 33°C by spinning.
3.
For each well, plate 500,000 cells in 1 ml of complete media (RPMI, 10% FBS, p/s/p-mercaptoethanol) supplemented with 8 ug/ml polybrene.
Use as many wells as necessary to infect the amount of cells you want, hence 4 wells for 2 million cells...etc.
4.
Add virus to the medium.
Mix by rocking plate back and forth a couple of times.
For Raji cells:
MOI of 0.3 generally gives about 20% infected cells.
5.
Spin the plates at 33°C for 2 hours @ 2250 rpm.
6.
Resuspend the cells in each well by pipetting up and down.
(Note:
Cells tend to stick to the edges of the plate)
7.
Transfer the cells of each well to a 6-well plate.
Add 4 mL of complete media to each well.
Incubate overnight at 37°C. If cells need to grow over the weekend, transfer cells to a 10-cm plate and resuspend in 12 mL of complete media.
If more than 1 million cells are infected AND the cells need to incubate over the weekend, transfer cells to a 15cm plate and resuspend in 30 mL of complete media.
NOTE:
Virus infections need to be performed in the viral hood.
Wear a lab coat and gloves.
All materials that come in contact with virus need to be treated with 10% bleach for approximately 1 hour before being discarded!!
After contact with virus, gloves need to be removed and discarded before touching anything else!!
Translation - Russian Заражение центрифугированием в 24-луночном планшете
Заразите клетки Раджи лентивирусом путем центрифугирования.
Материалы:
* Полибрен
* Вирус
* 24-луночный планшет
* Полная среда (RPMI-раствор + 2%-я эмбриональная бычья сыворотка + пенициллин/стрептомицин, бета-меркаптоэтанол).
* клетки Раджи
Алгоритм:
1.
Подсчет клеток.
2.
Предварительное разогревание центрифуги до 33°C раскручиванием.
3.
Введите 500 000 клеток в каждую лунку, заполненную 1 мл полной среды (RPMI-раствор, 10%-я эмбриональная бычья сыворотка, пенициллин/стрептомицин, бета-меркаптоэтанол) с добавлением полибрена (8 мкг/мл).
Для заражения необходимого числа клеток используйте соответствующее количество лунок (например, 4 лунки для заражения 2 миллионов клеток и т. д.).
4.
Введите вирус в среду.
Бережно покачайте планшет из стороны в сторону для смешивания.
Для клеток Раджи:
При МЖИ равном 0,3 обычно заражается около 20% клеток.
5.
Центрифугируйте планшет при 33°C в течение двух часов со скоростью 2250 об/мин.
6.
Ресуспендируйте клетки в каждой лунке с помощью пипетки.
(Примечание:
клеткам свойственно прилипать к стенкам планшета).
7.
Перенесите клетки из каждой лунки в 6-луночный планшет.
В каждую лунку добавьте по 4 мл полной среды.
Оставьте на ночную инкубацию при 37°C. Если выращивание клеток приходится на выходные, перенесите клетки в 10-сантиметровый планшет и ресуспендируйте в 12 мл полной среды.
Если заразилось более миллиона клеток и при этом выращивание пришлось на выходные, перенесите клетки в 15-сантиметровый планшет и ресуспендируйте в 30 мл полной среды.
ПРИМЕЧАНИЕ:
Заражение должно производиться только в боксе микробиологической безопасности.
Носите лабораторный халат и перчатки.
Все материалы, контактировавшие с вирусом, перед утилизацией необходимо обработать 10%-м раствором хлорной извести в течение 1 часа.
После операций с вирусом не прикасайтесь перчатками к чему-либо еще вплоть до их утилизации.
English to Russian: TGFp inhibitors General field: Medical Detailed field: Biology (-tech,-chem,micro-)
Source text - English BACKGROUND OF THE INVENTION
[3] Transforming growth factor β (TGFp) superfamily of growth factors are involved in a number of signaling cascades that regulate diverse biological processes including, but not limited to: inhibition of cell growth, tissue homeostasis, extracellular matrix (ECM) remodeling, endothelial to mesenchymal transition (EMT), cell migration and invasion, and immune modulation/suppression, as well as mesenchymal to epithelial transition.
In relation to ECM remodeling, TGFp signaling may increase fibroblast populations and ECM deposition (e.g., collagens).
In the immune system, TGFp ligand modulates T regulatory cell function and maintenance of immune precursor cell growth and homeostasis.
In normal epithelial cells, TGFp is a potent growth inhibitor and promoter of cellular differentiation.
However, as tumors develop and progress, they frequently lose their negative growth response to TGFp.
In this setting, TGFp may become a promoter of tumor development due to its ability to stimulate angiogenesis, alter the stromal environment, and induce local and systemic immunosuppression.
For these and other reasons, TGFp has been a therapeutic target for a number of clinical indications.
Despite much effort made to date by a number of groups, successful clinical development of a TGFp therapeutic has been challenging.
[4] Observations from preclinical studies, including in rats and dogs, have revealed certain toxicities associated with inhibiting TGFp in vivo.
Moreover, although several TGFp inhibitors have been developed to date, most clinical programs targeting TGFp have been discontinued due to side effects (summarized, for example, in WO 2017/156500).
Thus, despite lines of direct and indirect evidence pointing to the involvement of TGFp signaling in the progression of diseases such as cancer and fibrosis, there is no TGFp therapeutics available in the market which are safe and efficacious.
[5] Among proliferative disorders, dysregulation of TGFp has also been implicated in myelofibrosis, which is a bone marrow disorder characterized by clonal myeloproliferation, aberrant cytokine production, extramedullary hematopoiesis, and bone marrow fibrosis.
Although somatic mutations in JAK2, MPL and CALR have been identified in the pathogenesis of the disease, Ruxolitinib (Jakafi), which is a JAK1/JAK2 inhibitor approved by the FDA for the treatment of myelofibrosis, has not demonstrated efficacy in ameliorating established bone marrow fibrosis in patients.
[6] Thus, improved methods and compositions for inhibiting TGFp signaling are needed that can be used to effectively and safely treat diseases and disorders involving TGFpl, including, for example, proliferative disorders (e.g., cancer), fibrosis and inflammation.
Translation - Russian ОБЛАСТЬ И УРОВЕНЬ ТЕХНИКИ
[3] Регуляторные белки суперсемейства трансформирующего ростового фактора бета (TGFp ) вовлечены в ряд сигнальных каскадов, которые регулируют различные биологические процессы, включая, в частности, ингибирование клеточного роста, гомеостаз в тканях, ремоделирование внеклеточного матрикса (ВКМ), эндотелиально-мезенхимальный переход, инвазию и миграцию клеток и иммуномодуляцию (иммуносупрессию), а также мезенхимально-эпителиальный переход (МЭП).
В случае с ремоделированием ВКМ, сигнализация TGFp может увеличить количество фибробластов и отложение ВКМ (например, коллагена).
В иммунной системе TGFp лиганд модулирует функцию регуляторных Т-клеток и поддержание роста и гомеостаза иммунных клеток-предшественников.
В здоровых эпителиальных клетках, TGFp — это мощный ингибитор роста и промотор клеточной дифференцировки.
Но в процессе своего роста и развития, опухоли зачастую теряют отрицательную ростовую реакцию на TGFp.
При таких условиях, TGFp может стать промотором развития опухоли по причине своей способности стимулировать ангиогенез, альтерировать стромальное окружение, вызывать локальную или системную иммуносупрессию.
По этой и другим причинам, TGFp проходил клинические исследования для выявления его терапевтических свойств.
Несмотря на огромные усилия со стороны многих исследовательских групп, успешное создание TGFp в виде терапевтического средства пока еще не произошло.
[4] Результаты доклинических исследований в крысах и собаках показали наличие определенных видов токсичности, связанных с ингибированием TGFp in vivo.
Кроме того, несмотря на то, что на данный момент уже были разработаны несколько TGFp-ингибиторов, большинство исследовательских программ, связанных с TGFp, были закрыты по причине проявления побочных эффектов (что описано, например, в WO 2017/156500).
Таким образом, несмотря на явные и скрытые указания на влияние TGFp-сигнализации на развитие таких болезней, как рак и фиброз, безопасного и действенного TGFp-препарата на рынке на данный момент не существует.
[5] Среди нарушений пролиферации, дерегуляция TGFp также была определена при миелофиброзе — заболевании костного мозга, характеризующемся клональной миелопролиферацией, аберрантной секрецией цитокина, экстрамедуллярным гемопоэзом и фиброзом костного мозга.
Несмотря на то, что в патогенезе заболевания были обнаружены соматические мутации в JAK2, MPL и CALR, препарат «Джакави» (Руксолитиниб), — JAK1/JAK2-ингибитор, одобренный FDA к лечению миелофиброза, — не показал необходимой эффективности в лечении диагностированного миелофиброза в пациентах.
[6] Посему необходимо создание улучшенных методов и препаратов для ингибирования TGFp сигнализации для безопасного лечения заболеваний и нарушений, связанных с TGFp, например, пролиферативные нарушения (рак), фиброз и воспаление.
English to Russian: Monoclonal antibodies General field: Medical Detailed field: Biology (-tech,-chem,micro-)
Source text - English Experimental characterization of the antibody library
Variants were first characterized in terms of their thermal stability, native fold and pI. The experimental characterization of the WT mAb and the 16 mutational variants is summarized in Table 2. All variants were purified to > 99% purity. The thermal unfolding midpoint of the Fc domain (Tm1), where no mutations were introduced, was measured to be in the 68.1 ± 0.3°C range for all 17 mAbs. For the Fab domain, all mutants displayed high thermal unfolding midpoints (Tm2) with a span of 3.7°C and an average of 79.2°C. The hydro-dynamic radius (Rh) of each mAb variant was determined to evaluate whether mutagenesis led to pronounced structural reorganization. Rh values in the 5.1 ± 0.1 nm range were obtained for all variants as expected for native IgG antibodies, suggesting that they all possess the same overall native shape. Some of the mutations in the antibody solubility library introduced or removed electrostatic charges. We therefore measured the isoelectric point (pI) for each mutant, which was found to span the 7.4-8.4 range, with good agreement between theoretical and experimental values.
Варианты в первую очередь рассматривались в плане термоустойчивости, фолдинга в нативную структуру и изоэлектрической точки. Экспериментальная характеристика моноклонального антитела дикого типа и 16 мутационных вариантов представлена в Таблице 2. Все варианты доведены до степени гомогенности выше 99%. Точка теплового развертывания Fc-фрагмента (Tm1), при которой не были введены мутанты, оказалась равна 68,1 ± 0,3 °C для всех 17 моноклональных антител. В домене участка связывающего антигена точка теплового развертывания (Tm2) для мутантов оказалась высокой: в среднем 79,2 °C ± 3,7 °C. Измерение гидродинамического радиуса (Rh) каждого варианта моноклонального антитела было необходимо для определения, приводит ли мутагенез к выраженной структурной реорганизации. Как и предполагается для антител класса IgG, во всех вариантах были получены значения Rh в диапазоне 5,1 ± 0,1нм, что указывает на общую для всех них нативную форму. Некоторые мутации в клонотеке растворимости антител вызывали, либо нейтрализовывали электрические заряды. Посему мы определили изоэлектрическую точку (pI) для каждого мутанта, которая оказалась в пределах 7,4-8,4, что соответствует теоретическим и экспериментальным значениям.
Member since Jul '15
Portfolio 