Aug 10, 2010 23:20
13 yrs ago
15 viewers *
English term
tryptic peptide map oxidation
English to Spanish
Medical
Chemistry; Chem Sci/Eng
pharmaceutical
Hi to all of you.
I am translating some documents from a pharmaceutical company regarding a certificate of analysis for a given biological product. I am certainly having a problem figuring out how to translate the following:
Following issue of the original COA, review of the tryptic peptide map oxidation result revealed that the percent oxidation result was reported incorrectly.
As per Navarro, I have found the following:
tryptic peptide: péptidos obtenidos por proteinolisis con tripsina
peptide mapping: identificación genética
I just can't figure out how to put everything together so it makes sense.
Thanks a lot for your help.
Roxanna
I am translating some documents from a pharmaceutical company regarding a certificate of analysis for a given biological product. I am certainly having a problem figuring out how to translate the following:
Following issue of the original COA, review of the tryptic peptide map oxidation result revealed that the percent oxidation result was reported incorrectly.
As per Navarro, I have found the following:
tryptic peptide: péptidos obtenidos por proteinolisis con tripsina
peptide mapping: identificación genética
I just can't figure out how to put everything together so it makes sense.
Thanks a lot for your help.
Roxanna
Proposed translations
+1
18 hrs
Selected
análisis de la huella peptídica obtenida por digestión con tripsina y valoración de la oxidación
O alguna versión simplificada de esto; por ejemplo, si es un título:
Huella peptídica obtenida por digestión con tripsina: valoración de la oxidación
No repito acá todo lo que dije en la sección de discusión para fundamentar esta traducción.
Cinco ejemplos de uso de la expresión "huella peptídica":
http://www.cib.csic.es/es/servicio.php?iddepartamento=29
http://www2.cbm.uam.es/proteomica/PMF.htm
http://www.conicet.gov.ar/scp/vista_resumen.php?produccion=4...
http://www.javeriana.edu.co/biblos/tesis/ciencias/tesis336.p...
http://www.insp.mx/centros/enfermedades-infecciosas/proyecto...
Saludos cordiales.
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Note added at 23 horas (2010-08-11 22:45:21 GMT)
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Te copio a continuación, Roxana, lo que le escribí a un cliente hace unos años respecto de la traducción de "tryptic map":
En el caso del "genetic mapping", se puede decir que se trata, en sentido figurado, de realizar un mapa (Del DRAE: "Representación geográfica de la Tierra o parte de ella en una superficie plana.") cromosómico, en el que se representa el orden relativo de los genes de un cromosoma o las distancias entre genes dentro de un cromosoma. Por consiguiente, en este caso me parece pertinente hablar de "mapa génico" (mapa de ligamiento o físico, según corresponda) y de "cartografía génica" (cartografía de ligamiento o física, según corresponda; prefiero "cartografía", aunque la RAE haya aceptado con este sentido el anglicismo innecesario "mapeo".
En cambio, en el caso del "peptide mapping" y "peptide mapping", aunque en inglés hablan de "map", lo que se obtiene mediante este otro método (al menos en su versión actual) no tiene nada que ver con un mapa.
En la forma original de este método --que desde el punto de vista técnico difiere mucho de la forma usual actual--, fue ideado a mediados de los años 50 por Vernon Ingram, un químico que trabajaba en el célebre Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge (el mismo instituto donde trabajaban Watson y Crick) sobre las modificaciones de la hemoglobina en la anemia falciforme. En aquella época no se disponía de ninguna técnica apta para secuenciar grandes proteínas, como la hemoglobina, y era imposible detectar pequeñas diferencias de secuencia entre dos proteínas, como las que existen entre la hemoglobina A --la normal-- y la hemoglobina S (de "sickle") --la anormal--. Ingram tuvo la idea genial de combinar electroforesis y cromatografía en papel para realizar una separación tridimensional de los fragmentos obtenidos por hidrólisis de las hemoglobinas A y S con tripsina. Para referirse al cromatograma obtenido después de revelar las manchas separadas en el papel Ingram utilizó desde el principio dos voces: "map" y "fingerprint" de la proteína.
En el artículo original que publicó en Nature, en 1956, Ingram escribió "...there is one peptide spot clearly visible in the digest of haernoglobin S which is not obvious in the haemoglobin A 'finger print'".
En otro artículo publicado en el 2004, intitulado Sickle Cell Anemia Hemoglobin: The Molecular Biology of the First "Molecular Disease"—The Crucial Importance of Serendipity (consultable en http://www.genetics.org/cgi/content/full/167/1/1#R10), Ingram vuelve a referirse a la invención de este método:
"My goal was twofold: first, to find a peptide fragment that showed an electrophoretic difference, as had the whole protein, and second, to show that the rest of the protein was likely to be the same, at least by the methods used. As so often experienced in molecular biology, we were doing chemistry! These considerations lay behind my evolving the method of "fingerprint"," i.e., characterizing each peptide by its position on a two-dimensional map, a sheet of "blotting paper" (retold in INGRAM 1989). I would digest with trypsin the two samples of protein, wild type and sickle-cell mutant, and then spot the resulting mixture onto a sheet of this paper moistened with buffer at pH 6.4 (near the isoelectric point for the whole protein). In stage 1, water-cooled electrophoresis under glass plates distributed groups of peptides with similar charge densities along a straight line. Stage 2 was partition chromatography at right angles, originally in a butanol: acetic acid mixture, which would resolve differences involving uncharged amino acid side chains. The resulting map or fingerprint of colorless peptides was "developed" by spraying with ninhydrin reagent to develop the purple color due to reaction with the -amino group of each peptide (and also our fingers!).
En este artículo se presentan dos "maps" o "fingerprints" de las hemoglobinas A y S, obtenidos a principios de los años sesenta por un "posdoc" del laboratorio de Ingram. Estas imágenes me hacen pensar que tal vez Ingram haya utilizado el término "map" porque al revelar el cromatograma, las manchas que forman los péptidos en el papel parecen las islas de un mapa. El conjunto de manchas obtenido es característico de cada proteína, como las huellas dactilares de los seres humanos, lo que explica el uso de "fingerprint", también en sentido figurado.
Ahora bien, los cromatogramas de HPLC (o los espectros de masas) que se obtienen actualmente cuando se realiza un "peptide mapping" nada tienen que ver con mapas, pero como el perfil de péptidos originado por los distintos métodos proteolíticos es también característico de cada proteína, también puede considerarse que es, en sentido figurado, la "huella dactilar" de una proteína.
Huella peptídica obtenida por digestión con tripsina: valoración de la oxidación
No repito acá todo lo que dije en la sección de discusión para fundamentar esta traducción.
Cinco ejemplos de uso de la expresión "huella peptídica":
http://www.cib.csic.es/es/servicio.php?iddepartamento=29
http://www2.cbm.uam.es/proteomica/PMF.htm
http://www.conicet.gov.ar/scp/vista_resumen.php?produccion=4...
http://www.javeriana.edu.co/biblos/tesis/ciencias/tesis336.p...
http://www.insp.mx/centros/enfermedades-infecciosas/proyecto...
Saludos cordiales.
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Note added at 23 horas (2010-08-11 22:45:21 GMT)
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Te copio a continuación, Roxana, lo que le escribí a un cliente hace unos años respecto de la traducción de "tryptic map":
En el caso del "genetic mapping", se puede decir que se trata, en sentido figurado, de realizar un mapa (Del DRAE: "Representación geográfica de la Tierra o parte de ella en una superficie plana.") cromosómico, en el que se representa el orden relativo de los genes de un cromosoma o las distancias entre genes dentro de un cromosoma. Por consiguiente, en este caso me parece pertinente hablar de "mapa génico" (mapa de ligamiento o físico, según corresponda) y de "cartografía génica" (cartografía de ligamiento o física, según corresponda; prefiero "cartografía", aunque la RAE haya aceptado con este sentido el anglicismo innecesario "mapeo".
En cambio, en el caso del "peptide mapping" y "peptide mapping", aunque en inglés hablan de "map", lo que se obtiene mediante este otro método (al menos en su versión actual) no tiene nada que ver con un mapa.
En la forma original de este método --que desde el punto de vista técnico difiere mucho de la forma usual actual--, fue ideado a mediados de los años 50 por Vernon Ingram, un químico que trabajaba en el célebre Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge (el mismo instituto donde trabajaban Watson y Crick) sobre las modificaciones de la hemoglobina en la anemia falciforme. En aquella época no se disponía de ninguna técnica apta para secuenciar grandes proteínas, como la hemoglobina, y era imposible detectar pequeñas diferencias de secuencia entre dos proteínas, como las que existen entre la hemoglobina A --la normal-- y la hemoglobina S (de "sickle") --la anormal--. Ingram tuvo la idea genial de combinar electroforesis y cromatografía en papel para realizar una separación tridimensional de los fragmentos obtenidos por hidrólisis de las hemoglobinas A y S con tripsina. Para referirse al cromatograma obtenido después de revelar las manchas separadas en el papel Ingram utilizó desde el principio dos voces: "map" y "fingerprint" de la proteína.
En el artículo original que publicó en Nature, en 1956, Ingram escribió "...there is one peptide spot clearly visible in the digest of haernoglobin S which is not obvious in the haemoglobin A 'finger print'".
En otro artículo publicado en el 2004, intitulado Sickle Cell Anemia Hemoglobin: The Molecular Biology of the First "Molecular Disease"—The Crucial Importance of Serendipity (consultable en http://www.genetics.org/cgi/content/full/167/1/1#R10), Ingram vuelve a referirse a la invención de este método:
"My goal was twofold: first, to find a peptide fragment that showed an electrophoretic difference, as had the whole protein, and second, to show that the rest of the protein was likely to be the same, at least by the methods used. As so often experienced in molecular biology, we were doing chemistry! These considerations lay behind my evolving the method of "fingerprint"," i.e., characterizing each peptide by its position on a two-dimensional map, a sheet of "blotting paper" (retold in INGRAM 1989). I would digest with trypsin the two samples of protein, wild type and sickle-cell mutant, and then spot the resulting mixture onto a sheet of this paper moistened with buffer at pH 6.4 (near the isoelectric point for the whole protein). In stage 1, water-cooled electrophoresis under glass plates distributed groups of peptides with similar charge densities along a straight line. Stage 2 was partition chromatography at right angles, originally in a butanol: acetic acid mixture, which would resolve differences involving uncharged amino acid side chains. The resulting map or fingerprint of colorless peptides was "developed" by spraying with ninhydrin reagent to develop the purple color due to reaction with the -amino group of each peptide (and also our fingers!).
En este artículo se presentan dos "maps" o "fingerprints" de las hemoglobinas A y S, obtenidos a principios de los años sesenta por un "posdoc" del laboratorio de Ingram. Estas imágenes me hacen pensar que tal vez Ingram haya utilizado el término "map" porque al revelar el cromatograma, las manchas que forman los péptidos en el papel parecen las islas de un mapa. El conjunto de manchas obtenido es característico de cada proteína, como las huellas dactilares de los seres humanos, lo que explica el uso de "fingerprint", también en sentido figurado.
Ahora bien, los cromatogramas de HPLC (o los espectros de masas) que se obtienen actualmente cuando se realiza un "peptide mapping" nada tienen que ver con mapas, pero como el perfil de péptidos originado por los distintos métodos proteolíticos es también característico de cada proteína, también puede considerarse que es, en sentido figurado, la "huella dactilar" de una proteína.
Note from asker:
Gracias por tomarte la molestia de proveerme esta información, en caso de que la pudiera necesitar. |
4 KudoZ points awarded for this answer.
Comment: "Una vez más, muchas gracias. "
-1
1 hr
mapeo de péptido tríptico con resultados de oxidación
Disoluciones acuosas estables de factor estimulante de colonias de granulocitos y macrófagos
A los seis meses, las muestras fueron analizadas por SDS-PAGE, HPLC de fase inversa, bioensayo TF-1, mapeo de péptidos trípticos reducidos y no reducidos y espectrometría de masa (Sciex API 350). Para el SDS-PAGE, las cantidades de muestra cargadas fueron de 1 µg/carril en tampón muestra no reductor de fosfato 2X en geles Novex 16% de TRIS-glicina. Los geles fueron corridos a 30 mA en tampón de corrida TRIS glicina SDS y teñidos usando
un kit de tinción de plata Xpress de Novex. Para el HPLC de fase inversa, los autores usaron una proteína Vydac y una columna (#218TP54) de Péptido C18, 5 µm, 4,6 x 250 mm. El tampón A era: 0,1% de agua/TFA y el tampón B era: 0,1% de acetonitrilo/TFA; el tampón C: 1M de NaCl/agua/TFA 0,1%. El gradiente fue: 1% de B/min para el 25-65%, B a 20% constante y C durante 40 minutos a 1 ml/min. El volumen de inyección fue de 50 µl. Los ensayos de TF-1 fueron realizados como se describe para el Ejemplo 1. Para la espectrometría de masas, las muestras fueron desarrolladas en columnas de fase inversa C18 desarrolladas como anteriormente pero sin cloruro de sodio, luego electro pulverizadas en el espectrómetro de masas. Los resultados del espectro de masas fueron usados para proporcionar datos semi cuantitativos en el grado de degradación del extremo N, aunque este método no fue validado. El límite de cuantificación en la determinación del porcentaje de especies de longitud completa y recortadas por este método se estima que es alrededor del 5%. El mapeo de péptidos trípticos reducido identifica péptidos del extremo C terminal que están unidos mediante puentes disulfuro. El mapeo del péptido fue hecho mediante análisis de fase inversa en el C18 de la proteína tripsinizada.
Las muestras almacenadas a 30ºC mostraron también una extensa oxidación, evidenciada por una amplia porción de material de elución temprana visto por el HPLC de fase inversa. Para las muestras almacenadas a 2-8ºC, las concentraciones de EDTA tan bajas como 0,1 mM fueron eficaces al inhibir la degradación del extremo N terminal del GM-CSF.
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Note added at 1 hr (2010-08-11 01:10:46 GMT)
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La respuesta debe leer "péptidos trípticos" (en plural)
A los seis meses, las muestras fueron analizadas por SDS-PAGE, HPLC de fase inversa, bioensayo TF-1, mapeo de péptidos trípticos reducidos y no reducidos y espectrometría de masa (Sciex API 350). Para el SDS-PAGE, las cantidades de muestra cargadas fueron de 1 µg/carril en tampón muestra no reductor de fosfato 2X en geles Novex 16% de TRIS-glicina. Los geles fueron corridos a 30 mA en tampón de corrida TRIS glicina SDS y teñidos usando
un kit de tinción de plata Xpress de Novex. Para el HPLC de fase inversa, los autores usaron una proteína Vydac y una columna (#218TP54) de Péptido C18, 5 µm, 4,6 x 250 mm. El tampón A era: 0,1% de agua/TFA y el tampón B era: 0,1% de acetonitrilo/TFA; el tampón C: 1M de NaCl/agua/TFA 0,1%. El gradiente fue: 1% de B/min para el 25-65%, B a 20% constante y C durante 40 minutos a 1 ml/min. El volumen de inyección fue de 50 µl. Los ensayos de TF-1 fueron realizados como se describe para el Ejemplo 1. Para la espectrometría de masas, las muestras fueron desarrolladas en columnas de fase inversa C18 desarrolladas como anteriormente pero sin cloruro de sodio, luego electro pulverizadas en el espectrómetro de masas. Los resultados del espectro de masas fueron usados para proporcionar datos semi cuantitativos en el grado de degradación del extremo N, aunque este método no fue validado. El límite de cuantificación en la determinación del porcentaje de especies de longitud completa y recortadas por este método se estima que es alrededor del 5%. El mapeo de péptidos trípticos reducido identifica péptidos del extremo C terminal que están unidos mediante puentes disulfuro. El mapeo del péptido fue hecho mediante análisis de fase inversa en el C18 de la proteína tripsinizada.
Las muestras almacenadas a 30ºC mostraron también una extensa oxidación, evidenciada por una amplia porción de material de elución temprana visto por el HPLC de fase inversa. Para las muestras almacenadas a 2-8ºC, las concentraciones de EDTA tan bajas como 0,1 mM fueron eficaces al inhibir la degradación del extremo N terminal del GM-CSF.
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Note added at 1 hr (2010-08-11 01:10:46 GMT)
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La respuesta debe leer "péptidos trípticos" (en plural)
Reference:
Note from asker:
Gracias, Anaskap, por tu colaboración. |
Peer comment(s):
disagree |
M. C. Filgueira
: El adjetivo derivado de "tripsina" es "tripsínico", aunque haya páginas en internet donde figura el calco "trípsínico". Saludos cordiales.
16 hrs
|
-1
16 hrs
oxidación del mapa de péptidos tripticasa
You can search the Web looking for "mapa de péptidos tripticasa" or "mapa de péptidos tripticaseína", or for "tripticasa" or "tripticaseína".
Note from asker:
Gracias por tu colaboración. |
Peer comment(s):
disagree |
M. C. Filgueira
: Esto no tiene nada que ver con Trypticase™, que es la marca de un hidrolizado de caseína obtenido por digestión con tripsina. Saludos cordiales.
1 hr
|
Discussion
Muchos saludos.
Por otra parte, para traducir "quantitation" me suena mucho más natural el término tradicional químico "valoración" que "cuantificación" (muy frecuente en traducciones).
Te busco más tarde el mensaje del que te hablé.
Peptide mapping deaml(?): huella peptídica, desamidación
Peptide mapping oxidation: huella peptídica, oxidación
tryptic peptide map oxidation: huella peptídica obtenida por hidrólisis con tripsina con cuantificación de la oxidación (en base al otro documento donde dice "with quantitation of oxidation")
Muchos saludos.
Navarro critica el uso de términos relativos a las proteínas del tipo de "proteico", "proteólisis", "proteómica", etc., y aconseja el uso de las variantes "proteínico", "proteinólisis", "proteinómica", etc. (Mirá, por ejemplo, las entradas proteic y proteo- de su diccionario.
Ahora bien, en la práctica, las voces formadas a partir de "proteo-" están ya totalmente consagradas e incluso se usan mucho más que las formadas a partir de "proteino-". Por ejemplo, en internet encuentro (con Google):
proteólisis: 60.600 páginas
proteinólisis: 114 páginas
Por otro lado, "péptidos obtenidos por proteinolisis [o "proteólisis"] con tripsina" me suena redundante; prefiero hablar de "péptidos obtenidos por hidrólisis con tripsina". Queda claro que si la enzima es la tripsina y los productos son péptidos, la hidrólisis es una proteólisis.
Después busco y te copio un mensaje que le envié a un cliente hace unos años para explicar y justificar el uso de "huella" en este contexto.
Saludos cordiales.
La traducción de "peptide mapping" que da Navarro (identificación genética) es incorrecta (hasta en los mejores diccionarios hay errores...). Pienso que "se le mezclaron los pinceles" (como dicen los franceses) entre "genetic map" (mapa genético) y "peptide map" (huella peptídica).
Yo suelo hablar de "huella peptídica obtenida por digestión con tripsina".
"Mapeo" también se usa, por traducción literal de "mapping". Aunque "to map" significa "cartografiar", la RAE acepta desde hace unos años este calco con el sentido de "Localizar y representar gráficamente la distribución relativa de las partes de un todo; como los genes en los cromosomas.". Ahora bien, en el caso de los "peptide maps", no se trata ni de localizar ni de representar los péptidos obtenidos por hidrólisis, como sí se hace al construir los mapas genéticos (o mapas de ligamiento).
(Sigo en otra ventana.)
Tryptic peptide mapping of XXX with quantitation of oxidation and deamidation.
Efectivamente, ya para "deaml" yo lo había interpretado como un error y lo traduje "desamidación". Lo único es que en lugar de huella peptídica, me dejé llevar un poco y puse "mapeo de péptidos". Consideras que sería mejor la primera?
Tu razonamiento me parece correcto. Lo que ocurre es que en mi parte del proyecto sí aparecen aisladas, pero por suerte se me ocurrió ver en los otros documentos. Ahora que "ves" la "versión completa" sí puedes confirmar lo que has dicho, correcto?
Siguiendo el razonamiento anterior se me ocurre que tal vez "Peptide mapping N-terminal sequence" significa simplemente "N-terminal sequence by peptide mapping", es decir, se refiere al péptido N-terminal liberado por la tripsina.
Para confirmar todo esto necesito más contexto. Estas expresiones no aparece aisladas en el texto, ¿no?
No obstante, con tanta interpretación, me limitaría a hacer traducciones "neutras": "huella peptídica, oxidación" y "huella peptídica, desamidación".
¿Te parece esto que tiene sentido en el contexto general?
Por último, lo que no termino de descifrar es "Peptide mapping N-terminal sequence". Lo único que se me ocurre es que se refieren a la secuencia del péptido obtenido por digestión con tripsina correspondiente a la porción aminoterminal de la proteína. ¿No tenés más contexto sobre esto.
Supongo, pues, que lo que quieren decir con "tryptic peptide map oxidation" es "oxidation detected by tryptic peptide map" (habría sido más claro si al menos hubiesen agregado una coma: "tryptic peptide map, oxidation").
(Sigo en otra ventana por falta de espacio.)
En cuanto al contexto: en la misma carta la frase que sigue dice, "Method XXXX requires that peptide map oxidation results <1.6% be reported as less than the method's limit of quantitation.
De igual forma, en otra parte del documento donde se listan las pruebas realizadas a la sustancia para fines del COA, aparecen los siguientes puntos (que ahora que lo pienso, quizás no traduje correctamente):
Peptide mapping;
Peptide mapping deaml;
Peptide mapping Oxidation;
Peptide mapping N-terminal sequence.
De antemano te agradezco cualquier ayuda,
Muchos saludos.